横山構造分子生物学研究室の講演
トリプトファン合成酵素α及びβサブユニットの個々の機能は、α2β2複合体を形成することによって、2桁も高くなることが知られている。この増幅機構を明らかにするためには、各サブユニットと複合体の立体構造を明らかにする必要がある。大腸菌のトリプトファン合成酵素αサブユニットは、one gene/one enzymeを証明した歴史的蛋白質で、最も早い時期から構造解析が試みられたが今日まで解析できなかったものである。私どもは、超好熱菌のα及びβサブユニットの構造を既に発表しているが、最近、大腸菌のαサブユニット単独の構造を解析した。これまでに、サルモネラ菌のトリプトファン合成酵素α2β2複合体の構造は既に発表されている。本セミナーでは、最近解明した大腸菌のαサブユニットの構造を中心に、α/β複合体形成の熱力学的研究にも言及し、複合体形成による活性増幅機構を議論したい。
| 日時 | 2005年5月19日(木) 16:00〜 （終了しております。） |
|---|---|
| 場所 | 構造棟大セミナー室 |
| 演者 | 油谷 克英 (横山構造分子生物学研究室) |
| 演題 | 大腸菌トリプトファン合成酵素の複合体形成に伴うαサブユニットの構造変化 |
| 連絡先 | RMF世話人まで（城生体金属科学研：菊地 PHS3360） |
Conformational changes in the α-subunit coupled to binding of the β2-subunit of tryptophan synthase from E. coli
Katsuhide Yutani (Yokoyama lab.)
The activities of α and βsubunits of tryptophan synthase are stimulated by 2 orders due to α2β2 complex formation. It is necessary to solve the structures of each subunit and complex to elucidate this stimulation mechanism. The structure of the α subunit from E. coli was not able to be analyzed until today, although it was a historical protein that proves one gene/one enzyme and its structure analysis was tried at the earliest time. We have already solved the structures of α and βsubunits from a hyperthermophile, P. furiosus. Recently, we could solve the structure of the α subunit alone from a mesophile, E. coli, although the complex form from S. typhimurium had been solved. In this seminar, we like to discuss about the stimulation mechanism of activities due to the complex formation using the structure of α subunit from E. coli and structures of different types from other sources, referring thermodynamic researches on the complex formation.
